ไทยหมวดจำนวน:0 การ:บรรณาธิการเว็บไซต์ เผยแพร่: 2566-02-02 ที่มา:เว็บไซต์
heme เป็นสารตั้งต้นของฮีโมโกลบินซึ่งจำเป็นต้องผูกออกซิเจนในเลือดเฮมถูกสังเคราะห์ทางชีวภาพในไขกระดูกและตับในแง่ชีวเคมีทางชีวเคมี heme เป็นคอมเพล็กซ์ประสานงาน "ประสานงานโดยไอออนเหล็กไปยัง porphyrin แกนด์แกนหนึ่งหรือสองแกน "กำหนดไว้อย่างหลวม ๆ คำอธิบายจำนวนมากละเว้นแกนด์แกนแกนกลาง metalloporphyrins ที่นำไปใช้โดย metalloproteins เป็นกลุ่มเทียม, heme เป็นหนึ่งที่ใช้กันอย่างแพร่หลาย ถือว่าเป็นส่วนประกอบของฮีโมโกลบิน (เม็ดสีแดงในเลือด) แต่ยังมีอยู่ในฮีโมโกลบินที่สำคัญทางชีววิทยาอื่น ๆ เช่น myoglobin, cytochromes, catalase, heme peroxidation enzymes และ endothelial ไนตริกออกไซด์สังเคราะห์
คำว่า haem มาจากภาษากรีกαἷμα haima หมายถึง "เลือด " "
การทำงาน 
ฮีโมโกลบินมีฟังก์ชั่นทางชีวภาพที่หลากหลายรวมถึงการขนส่งก๊าซไดอะตอม, การเร่งปฏิกิริยาทางเคมี, การตรวจจับก๊าซไดอะตอมและการถ่ายโอนอิเล็กตรอน Heme Iron ทำหน้าที่เป็นแหล่งอิเล็กตรอนหรืออ่างอิเล็กตรอนในระหว่างการถ่ายโอนอิเล็กตรอนหรือเคมีรีดอกซ์ ในปฏิกิริยาเปอร์ออกซิเดสโมเลกุล porphyrin ยังทำหน้าที่เป็นแหล่งอิเล็กตรอนที่มีความสามารถในการกำจัดอิเล็กตรอนอนุมูลอิสระในวงแหวนคอนจูเกตในการขนส่งหรือการตรวจจับก๊าซไดอะตอม การจับของแกนด์ก๊าซกับเหล็ก heme ทำให้เกิดการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างในโปรตีนโดยรอบก๊าซไดอะตอมมิกจะถูกผูกไว้กับ heme ที่ลดลงเช่นเฟอร์รัสเฟ (II) ในขณะที่วัฏจักร peroxidases ส่วนใหญ่ระหว่าง Fe (III) และ Fe (IV) โปรตีนที่เกี่ยวข้องกับไมโตคอนเดรียรีดอกซ์รีดอกซ์รีดอกซ์การขี่จักรยานระหว่าง Fe (II) และ Fe (II) เหล็ก (III) ฟังก์ชั่นวิวัฒนาการดั้งเดิมของโปรตีน heme ถูกตั้งสมมติฐานว่าเป็นการถ่ายโอนอิเล็กตรอนในเส้นทางการสังเคราะห์ด้วยแสงกำมะถันดั้งเดิม การถือกำเนิดของออกซิเจนโมเลกุลโปรตีนฮีมบรรลุความหลากหลายในการทำงานที่น่าทึ่งโดยการเปลี่ยนสภาพแวดล้อมของ heme macrocycle ภายในเมทริกซ์โปรตีนตัวอย่างเช่นความสามารถของฮีโมโกลบินในการรับประสิทธิภาพ ออกซิเจนขนส่งไปยังเนื้อเยื่อเป็นผลมาจากกรดอะมิโนที่เหลืออยู่ใกล้กับโมเลกุล heme เฮโมโกลบินกลับเข้ากับออกซิเจนในปอดเมื่อค่า pH สูงและความเข้มข้นของคาร์บอนไดออกไซด์อยู่ในระดับต่ำ ความเข้มข้น), ฮีโมโกลบินปล่อยออกซิเจนเข้าไปในเนื้อเยื่อปรากฏการณ์นี้ซึ่งแสดงให้เห็นว่าความสัมพันธ์ที่จับกับออกซิเจนของฮีโมโกลบินนั้นเป็นสัดส่วนกับความเป็นกรดและความเข้มข้นของคาร์บอนไดออกไซด์ ของห่วงโซ่โกลบิน; ฮิสทิดีนตกค้างที่อยู่ใกล้กับกลุ่ม heme มีประจุบวกภายใต้สภาวะที่เป็นกรด (เกิดจากคาร์บอนไดออกไซด์ที่ละลาย ฯลฯ ในกล้ามเนื้อทำงาน) จากกลุ่ม heme prime ปล่อยออกซิเจน
เชื้อสายอื่น ๆ
ระบบหมายเลขคาร์บอนสำหรับ porphyrins ด้านล่างเป็นระบบหมายเลขเก่าที่ใช้โดยนักชีวเคมีมากกว่าระบบหมายเลข 1-24 ที่ IUPAC แนะนำ
Heme L เป็นอนุพันธ์ของ heme B ที่ติดโควาเลนต์กับโปรตีนของ lactoperoxidase, eosinophil peroxidase และต่อมไทรอยด์ peroxidase การเติมเปอร์ออกไซด์ใน glutamyl-375 และ aspartyl-225 ของ lactoperoxidase สร้างพันธะเอสเตอร์ระหว่างกรดอะมิโนที่ตกค้างเหล่านี้และกลุ่ม heme 1- และ 5-methyl ตามลำดับ peroxidase.heme l เป็นคุณสมบัติที่สำคัญของ peroxidases สัตว์ peroxidases พืชมี heme b.lactoperoxidase และ eosinophil peroxidase เป็นเอนไซม์ป้องกันที่รับผิดชอบในการทำลายแบคทีเรียและไวรัสที่บุกรุกไปแล้วไทรอยด์ peroxidase เป็นเอนไซม์ เอนไซม์ป้องกันที่สำคัญ
Heme M เป็นอนุพันธ์ของ Heme B covalently ที่ถูกผูกไว้กับไซต์ที่ใช้งานอยู่ของ myeloperoxidase.heme m มีพันธบัตรเอสเตอร์สองตัวในกลุ่ม heme 1- และ 5-methyl และยังมีอยู่ใน heme l ของ peroxidases สัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมอื่น ๆ เช่น lactoperoxidase และ eosinophil peroxidase เอนไซม์. นอกจากนี้พันธะไอออนิกซัลโฟนาไมด์ที่เป็นเอกลักษณ์จะเกิดขึ้นระหว่างซัลเฟอร์ของกรดเมทิลอะมิโนที่ตกค้างและกลุ่มไวนิล 2 Heme ทำให้เอนไซม์มีความสามารถในการออกซิไดซ์คลอไรด์และโบรไมด์ไอออนไปยังไฮโปคลอไรต์ มีอยู่ในนิวโทรฟิลของสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมและรับผิดชอบการทำลายสารแบคทีเรียและไวรัสที่บุกรุกอาจเป็น "ผิด " สังเคราะห์ hypobromite ทั้งสองและ hypobromite เป็นสารปฏิกิริยาที่รับผิดชอบต่อการผลิตนิวเคลียสฮาโลเจน
Heme D เป็นอนุพันธ์ของ heme B อีกอย่างหนึ่ง แต่ห่วงโซ่ด้านกรด propionic ที่คาร์บอน 6 ยังเป็นไฮดรอกซิเลตในรูปแบบγ-spironolactone.ring III ยังเป็นไฮดรอกซิเลตที่ตำแหน่ง 5 เพื่อสร้างกลุ่มแลคโตนใหม่ในโครงสร้างทรานส์ ไซต์ที่แบคทีเรียต่าง ๆ ลดออกซิเจนลงในน้ำภายใต้ความตึงของออกซิเจนต่ำ
heme s เกี่ยวข้องกับ heme b เนื่องจากมีกลุ่มที่เป็นทางการที่ตำแหน่งที่ 2 แทนกลุ่มไวนิล 2 ตัวมีอยู่ในฮีโมโกลบินของหนอนทะเลหลายตัว โครงสร้างที่ถูกต้องของ heme b และ heme s เป็นครั้งแรกที่อธิบายโดยนักเคมีชาวเยอรมัน Hans Fischer ชื่อของ cytochromes มักจะ (แต่ไม่เสมอไป) สะท้อนชนิดของ heme ที่มี: cytochrome A มี heme a, cytochrome c มี heme c และดังนั้น บน.
